Indice degli argomenti

  • Biochimica degli alimenti - Prof. Daniela Barsacchi- a.a. 2014/2015

    Nel luglio 1982, si laurea in Scienze Biologiche all'Università di Pisa. Nel novembre 1985 consegue l'abilitazione all'esercizio della professione di Biologo. Dal 1986 al 1993 lavora presso il Laboratorio di Biochimica Dipartimento di Fisiologia e Biochimica dell'Università di Pisa a vario titolo: borsista, dottoranda e assegnista. Dal1 giugno 1993 fino al 2012 presta servizio come ricercatore presso la sezione di Biochimica del Dipartimento di Scienze Biomediche Comparate dell'Università di Teramo. Nel 2013 afferisce come ricercatore confermato presso la Facoltà di Bioscienze e Tecnologie agro-Alimentari e ambientali.

    OBIETTIVI DEL CORSO, PREREQUISITI E PROPEDEUTICITA'

    • Obiettivi formativi generali :
    • Prerequisiti : Il corso richiede le conoscenze e il superamento dei seguenti esami del primo anno del corso: chimica generali e inorganica, chimica organica e biologia molecolare e cellulare.
    • Propedeuticità :


    Orario di ricevimento

    Al termine delle lezioni o su richiesta via mail dbarsacchi@unite.it

    Sezione di Biochimica e Biologia Molecolare. Piazza Aldo Moro, 45. Teramo. Tel. 0861.266885.

    INDICATORI DI DUBLINO

    UNITA' DIDATTICA 1: Proteine (ore 12)

    • 1.1 Amminoacidi (3 ore) Struttura amminoacidica. Proprietà degli amminoacidi: stereoisomeri, formule geometriche, proiezioni di Fischer. Classificazione degli amminoacidi e proprietà strutturali. Capacità tamponante degli amminoacidi., curve di titolazione. Il legame peptidico. Caratteristiche e proprietà del legame peptidico.
    • 1.2 Struttura delle proteine (4 ore) Struttura primaria delle proteine. Struttura secondaria, planarità del legame pepetidico, angoli di torsione del legame e grafico di Ramachandran.. L’α elica e la conformazione β. Proteine fibrose, il collagene. Struttura terziaria. Proteine globulari, domini. Struttura quaternaria, subunità e coformazione di complessi. Forze che stabilizzano la struttura delle proteine. Denaturazione e ripiegamento delle proteine.
    • 1.3 Proteine enzimatiche (5 ore) Classificazione delle proteine. Enzimi catalizzatori proteici. Il substrato. Il sito attivo degli enzimi, complementarietà geometrica ed elettronica. Modelli molecolari sul meccanismo catalitico: modello di Fischer e di Koshland. Sito catalitico. I cofattori. Differenze tra cosubstrati e gruppi prostetici. Vitamine, precursori di coenzimi. Nomenclatura degli enzimi.

    Conoscenza e capacità di comprensione: Lo studente deve essere in grado di descrivere la struttura e la funzione degli amminoacidi, spiegare e illustrare la struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine, descrivendo i tipi di forze che ne stabilizzano la struttura, descrivere la struttura, le caratteristiche e la funzione delle proteine enzimatiche;

    Capacità di applicare conoscenza e comprensione: Lo studente dovrà dimostrare di saper spiegare le correlazione tra struttura e funzione delle proteine, in particolare per quanto riguarda la struttura e funzione degli enzimi e di saper applicare tali conoscenze al contesto più generale dell’enzimologia e del metabolismo cellulare;

    Autonomia di giudizio: Durante le lezioni frontali gli studenti saranno stimolati, mediante domande a partecipare direttamente alla lezione e a sviluppare le capacità di analisi dei dati anche al fine di fronteggiare con criticità le problematiche sperimentali dell’attività di laboratorio. Lo studente potrà verificare il proprio livello di apprendimento utilizzando test di autovalutazione, domande a risposta multipla e test vero/falso, che saranno fornite alla fine di ogni lezione sul patto;

    Abilità comunicative: Lo studente dovrà essere in grado di esporre gli argomenti in maniera logica puntualizzando le connessioni tra i processi biochimici anche a un pubblico non esperto;

    Capacità di apprendimento: Lo studente dovrà essere in grado di collegare e integrare le conoscenze apprese con quelle fornite dalla chimica e dalla biologia molecolare e cellulare. Inoltre, dovrà essere in grado di aggiornare le proprie conoscenze pertinenti i vari argomenti della biochimica, consultando pubblicazioni scientifiche anche in lingua inglese.

    UNITA' DIDATTICA 2: Attività catalitica degli enzimi (18 ore)

    • 2.1 Cinetica enzimatica (8 ore) Misura della velocità di reazione. Cinetica temporale e velocità di reazione. Teoria degli urti efficaci. Stati di transizione. Reazioni a più stadi. Catalizzatori, catalisi enzimatica. Cinetica di 2 Programma e informazioni generali Biochimica degli Alimenti: Michaelis-Menten. Assunzioni: equilibrio rapido, velocità iniziale e stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Grafico di Lineweaver e Burk. Km: definizione, significato. Kcat: definizione e significato. Reazioni a più substrati. Unità di attività enzimatica e dosaggio degli enzimi. Attività specifica. Effetto del pH e della temperatura sull’attività enzimatica. Misure sperimentali ed analisi dei dati cinetici. Inibizione enzimatica: competitiva, non competitiva e incompetitiva. 
    • 2.2 Regolazione allosterica (5 ore) Strategie di regolazione. Regolazione a livello di substrato. Enzimi regolatori. Regolazione a feedback. Regolazione allosterica: enzimi allosterici. Cinetica di un enzima allosterico. Effettori omotropici ed eterotropici. Modelli molecolari di transizione allosterica: modello simmetrico e modello sequenziale. ATCasi come modello di enzima allosterico, cinetica e meccanismo molecolare.
    • 2.3 Regolazione covalente (5 ore) Regolazione da legame covalente reversibile, interruttore molecolare, fosforilazione e defosfolrilazione di enzimi regolatori. Glicogeno fosforilasi come tipico enzima regolato covalentemente. Cascata enzimatica e amplificazione del segnale. Glicogeno fosforilasi anche enzima allosterico, come e perché. Regolazione reciproca della sintesi e demolizione del glicogeno, come e perché. Regolazione covalente irreversibile, attivazione per scissione proteolitica. Enzimi digestivi, proteasi pancreatiche. Serin proteasi. Obiettivi formativi.

    Conoscenza e capacità di comprensione: Lo studente deve essere in grado di spiegare la cinetica enzimatica anche in presenza di molecole inibitorie; la cinetica di un enzima allosterico, come e perché differisce da quella di Michaelis-Menten. Lo studente deve saper descrivere le caratteristiche generali della regolazione allosterica e covalente e le loro differenze di regolazione anche attraverso la descrizione della capacità di alcuni enzimi particolari di regolare specifiche vie metaboliche;

    Capacità di applicare conoscenza e comprensione: Lo studente dovrà dimostrare di saper correlare le conoscenze della struttura delle proteine enzimatiche alla cinetica e alla loro capacità regolatoria;

    Autonomia di giudizio: Durante le lezioni frontali gli studenti saranno stimolati, mediante domande a partecipare direttamente alla lezione e a sviluppare le capacità di analisi dei dati anche al fine di fronteggiare con criticità le problematiche sperimentali dell’attività di laboratorio. Lo studente potrà verificare il proprio livello di apprendimento utilizzando test di autovalutazione, domande a risposta multipla e test vero/falso, che saranno fornite alla fine di ogni lezione sul patto;

    Abilità comunicative: Lo studente dovrà essere in grado di esporre gli argomenti in maniera logica puntualizzando le connessioni tra i processi biochimici anche a un pubblico non esperto.

    UNITA' DIDATTICA 3: Programma e informazioni generali Biochimica degli Alimenti

    • 3.1 membrane biologiche e trasporto (3 ore) Struttura delle membrane biologiche. Asimmetria funzionale. Lipidi di membrana, diffusione. Proteine di membrana struttura e funzioni. Trasporto di soluti attraverso la membrana. Trasporto passivo. Diffusione facilitata, trasportatori o permeasi. Aquaporine. I trasportatori del glucosio. Cinetica e costante di diffusione. Modello molecolare GLUT 1. Differenze tra i vari trasportatori di glucosio. Trasporto della CO2. Sistemi di trasporto. Canali ionici, canale del potassio. Trasporto contro gradiente o trasporto attivo. Trasportatore sodio potassio ATPasi. Trasporto attivo secondario, cotrasporto sodio- glucosio nell’enterocita.
    • 3.2 Bioenergetica e fosforilazione ossidativa (5 ore) I processi biologici Entalpici. Entropia ed a energia libera dei processi biologici. Enegia chimica ed equilibrio chimico. Reazioni accoppiate. Composti fosforici ad alto contenuto energetico. ATP moneta energetica. Reazioni a due stadi. Carica energetica. Transfosforilazioni tra nucleotidi. Fosfageni. Tioesteri. Reazioni di ossidoriduzione. Come si calcola il numero di ossidazione del carbonio delle molecole organiche. Energia di ossidazione. Energia di ossidazione nelle molecole biologuche. NADH e FADH2 trasportatori biologici di elettroni, meccanismi e differenze. Fosforilazione ossidativa. Catena respiratoria, struttura e meccanismo. ATP sintasi, struttura e meccanismo.
    • 3.3 Metabolismo (7 ore) Catabolismo dei carboidrati, glicolisi aerobica, bilancio energetico. Fermentazione. Ciclo di cori. Destini del piruvato. Regolazione della glicolisi. Effetto Pasteur. Catabolismo dei disaccaridi e del glicogeno. Via dei pentoso fosfati. Complesso della piruvato deidrogenasi. Ciclo di Krebs. Via anfibolica. Sequenze anaplerotiche. Accoppiamento chemiosmotico. Disaccoppianti. Sistemi shuttler. Biosintesi dei carboidrati: gluconeogenesi, precursori e regolazione. Regolazione reciproca della glicolisi e della gluconeogenesi. Sintesi del glicogeno. Catabolismo dei lipidi. La Β-ossidazione. Bilancio energetico. Biosintesi degli acidi grassi. Energetica di reazione. Substati della biosintesie regolazione. Chetogenesi. Catabolismo e sintesi di amminoacidi. Transamminasi.
    • 3.4 Nutrizione, digestione e assimilazione (4 ore).I nutrienti. Apparato digerente. Digestione e assorbimento dei carboidrati: percorso digestivo dei carboidrati, enzimi digestivi, carenze di alcuni enzimi digestivi e danni. Digestione e assorbimento intestinale dei lipidi. Lipasi pancreatiche. Colecistochinina e secretina in risposta all’ingresso dei lipidi nell’intestino tenue. Sali biliari: produzione e meccanismo d’azione. Risintesi dei grassi negli enterociti. Produzione di chilomicroni. Le lipoproteine. Trasporto plasmatico dei lipidi. LDL e HDL e processo di captazione delle LDL. Digestione e assorbimento delle proteine. Proteasi pancreatiche, attivazione per scissione proteolitica. Assorbimento di amminoacidi e piccoli peptidi. Assorbimento vitaminico. Assorbimento del calcio. Assorbimento del ferro.

    Conoscenza e capacità di comprensione: Lo studente dovrà aver acquisito un’adeguata conoscenza e comprensione dei concetti di base del metabolismo energetico soprattutto per quel che riguarda il metabolismo glucidico e dei grassi. Lo studente dovrà conoscere e comprendere i meccanismi e le vie attraverso i quali gli alimenti sono introdotti nell’organismo per essere trasformati in energia;

    Capacità di applicare conoscenza e comprensione: Lo studente dovrà dimostrare di saper applicare le conoscenze della chimica, della termodinamica e della cinetica enzimatica al contesto generale di metabolismo intermedio;

    Autonomia di giudizio: Durante le lezioni frontali, gli studenti saranno stimolati a sviluppare le capacità di analisi dei dati al fine di fronteggiare con criticità le problematiche sperimentali dell’attività di laboratorio. Lo studente potrà verificare il proprio livello di apprendimento utilizzando test di autovalutazione, domande a risposta multipla e test vero/falso, che saranno fornite alla fine di ogni lezione sul patto;

    Abilità comunicative: Lo studente dovrà essere in grado di esporre gli argomenti in maniera logica puntualizzando le connessioni tra i processi biochimici anche a un pubblico non esperto;

    Capacità di apprendimento: Lo studente dovrà essere in grado di collegare e integrare le conoscenze apprese con quelle fornite nelle unità precedenti. Inoltre, dovrà essere in grado di aggiornare le proprie conoscenze pertinenti i vari argomenti della biochimica, consultando pubblicazioni scientifiche anche in lingua inglese.

    • Esercitazione: Cinetica enzimatica (3ore) Frequenza

    Libri di testo

    • Nelson e Cox, -­ I principi di biochimica di Lehninger -­ Zanichelli , sesta edizion 2014.
    • Ivo Cozzani, Enrico Dainese - Biochimica degli alimenti e della nutrizione – Piccin, 2006.
    • Jeremy N Berg, Jeremy M Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer –Biochimica -Zanichelli, 2012.
    • Devlin –Biochimica -EdiSES, Napoli, 2013.
    • Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt -Fondamenti di biochimica - Zanichelli – 2013.

    Al momento non sono disponibili approfondimenti per questo corso.

    PROVE INTERMEDIE

    Prove in itinere e prova finale
    Le prove in itinere, o parziali, calendarizzate durante lo svolgimento del corso, sono prove scritte della durata di 30 minuti, ognuna delle quali incentrata su una unità didattica e comprendente 30 domande, tra risposta multipla e test vero/falso. Il voto finale relativo alle prove in itinere deriva dalla media dei tre parziali. Nel caso del mancato superamento delle prove parziali (i.e., voto medio nelle due prove <18), alla fine del corso, lo studente dovrà sostenere una prova scritta (appello o prova finale), della durata di 30 minuti, concernente le tematiche dell’intero modulo (30 domande, tra risposta multipla e test vero/falso, concernenti le tematiche delle due unità didattiche). A discrezione del docente, o su espressa richiesta dello studente, alla prova finale scritta potrà seguire un breve colloquio orale.

    Tutti gli studenti aderenti al patto (pattisti), sono tenuti a frequentare una percentuale non inferiore al 75% delle lezioni del corso. La frequenza sarà registrata in aula utilizzando il box FREQUENZA CORSO sul sito del corso.

    Regolamento d'esame
    Per gli studenti aderenti al Patto, l’esame del corso di Biochimica degli alimenti consiste nello svolgimento di 3 prove in itinere, o parziali. Per gli studenti non aderenti al Patto è prevista una prova alla fine del corso (prova, o appello, finale). Anche se non sono tenuti a farlo, gli studenti non pattisti possono comunque sostenere i parziali. In tal caso, la loro valutazione sarà equivalente a quanto descritto per gli studenti pattisti.

    Per gli studenti pattisti, Il voto finale deriva dalla media dei voti ottenuti nelle prove intermedie, o, in caso di mancato superamento di queste ultime, con quello della prova finale.

    Modalità di svolgimento delle prove scritte
    Le prove scritte saranno svolte con l'ausilio della piattaforma telematica del Patto con lo Studente. Questo rende assolutamente necessaria la registrazione dello studente al corso, accessibile su questo link:
    http://elearning.unite.it/course/view.php?id=480
    cliccando sulla voce "Iscrivimi in questo corso" presente nel blocco Amministrazione (in alto a sinistra). È possibile accedere utilizzando le stesse credenziali (codice fiscale e password) dei servizi online per gli studenti presenti sul sito di Ateneo.

    Per accedere a questo metodo di valutazione tutti gli studenti dovranno essere muniti di tablet o strumenti equivalenti (i.e., smartphone, portatili o strumenti equivalenti), purché in grado di connettersi a internet tramite wireless o in connessione dati.

    Data e orario dei parziali, nonché degli appelli ufficiali del corso, saranno comunicati al box
    APPELLI e/o postati al FORUM NEWS del sito del corso.

    Registrazione del voto
    Per la registrazione del voto finale gli studenti sono tenuti a prenotarsi al primo appello utile del corso accedendo al sito:

    https://servizionline.unite.it/?area=user&tipoutente=PERSONA_FISICA&LOGOUT_URL=http:
    //www.unite.it
     
    tramite il proprio codice fiscale e la propria password. Si rammenta che la prenotazione ha valore esclusivamente se lo studente è in regola con il pagamento delle tasse e il rispetto delle propedeuticità.

    TEST di AUTOVALUZIONE
    Durante e dopo le lezioni, gli studenti possono verificare liberamente il loro grado di apprendimento, attraverso la continua risoluzione di test e domande, simili a quelli che troveranno durante le prove scritte. I quiz di autovalutazione sono reperibili al blocco AUTOVALUTAZIONE del sito del corso e sono disponibili agli studenti regolarmente registrati.

  • DIAPOSITIVE LEZIONI

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